Alles Folgende betrifft Peptide. Wir bleiben bei klarer Sprache, beziehen uns auf die Studienlage und trennen gut belegte Aussagen von offenen Fragen.
Geprüft am 2026-03-16. Was noch umstritten ist, wird als umstritten gekennzeichnet.
Auch Mutationen in anderen Untereinheiten des Komplexes, wie das DLAT-Gen in der E2-Untereinheit, das PDHX-Gen in der E3-Untereinheit sowie eine Mutation in einem Pyruvat-Dehydrogenase-Phosphatase-Gen, bekannt als PDP1, wurden auf einen Pyruvat-Dehydrogenase-Mangel zurückgeführt, wobei ihr spezifischer Beitrag zum Krankheitszustand nicht bekannt ist. Bei der Stoffwechselkrankheit der kombinierten Malon- und Methylmalonazidurie (CMAMMA) aufgrund von ACSF3-Mangel, ist die mitochondriale Fettsäuresynthese (mtFAS) gestört, die die Vorläuferreaktion der Liponsäurebiosynthese darstellt. Die Folge ist ein verminderter Lipoylierungsgrad von wichtigen mitochondrialen Enzymen, wie unter anderem des Pyruvat-Dehydrogenase- und des α-Ketoglutarat-Dehydrogenase-Komplexes (OGDC).
Quellen: de.wikipedia.org
Arsen(III)-verbindungen wie Arsenit (AsO33−) oder organische Arsenverbindungen gehen kovalente Verbindungen mit Sulfhydrylgruppen ein. Daher vermögen sie das Liponamid aus der PDC zu inaktivieren und wirken damit toxisch.
Quellen: de.wikipedia.org
== PDC in Plastiden == In Pflanzen kommt der Pyruvatdehydrogenase-Komplex nicht nur in Mitochondrien vor, sondern auch in Plastiden. Dort ist er in der Bereitstellung von Acetyl-CoA für die Fettsäuresynthese involviert. Jedoch ist die Aktivität des Komplexes – je nach Entwicklungsstadium der Zelle – eher gering. Der größte Teil des Acetyl-CoA wird nämlich aus Acetat bezogen, was ATP-abhängig von einer Acetyl-CoA-Synthetase katalysiert wird.
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== Literatur == Z. Hong Zhou et al.: The remarkable structural and functional organization of the eukaryotic pyruvate dehydrogenase complexes. In: Proc Natl Acad Sci USA, 2001, 98(26), S. 14802–14807 (englisch); PMID 11752427; pnas.org (PDF).
Quellen: de.wikipedia.org
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